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Proteine di 160 milioni di anni fa contro i superbatteri: la scoperta che può cambiare gli antibiotici

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E se una possibile arma contro i batteri resistenti agli antibiotici fosse nascosta nel passato più remoto dei mammiferi? È la strada esplorata dai ricercatori dell’Università dell’Oregon, che sono riusciti a ricostruire molecole antimicrobiche risalenti, secondo le stime evolutive, a circa 160 milioni di anni fa. Alcune delle varianti ottenute in laboratorio hanno mostrato un’attività sorprendente contro microrganismi patogeni, offrendo nuovi indizi per progettare trattamenti contro infezioni sempre più difficili da curare.

Lo studio, pubblicato il 25 agosto 2026 su PLOS Biology, è stato coordinato dal biologo evoluzionista Matthew Barber e ha come prima autrice Titas Sil. Il risultato non significa che sia stato trovato un antibiotico preistorico pronto per essere somministrato ai pazienti: per ora si tratta di esperimenti su molecole ricostruite e batteri coltivati in laboratorio. Ma dimostra che ripercorrere la storia dell’evoluzione può aiutare a comprendere come le difese naturali siano diventate più efficaci.

La soluzione potrebbe trovarsi nelle difese immunitarie dei mammiferi preistorici

Per milioni di anni, molto prima della scoperta della penicillina, gli organismi viventi hanno dovuto difendersi da batteri, funghi e altri microrganismi. Una parte di queste difese è affidata ai peptidi antimicrobici, piccole catene di amminoacidi capaci di ostacolare la crescita dei microbi o danneggiarne direttamente le strutture.

Il gruppo americano si è concentrato sulla lattoferrina, una proteina presente nel latte materno, nella saliva, nelle lacrime e in diverse secrezioni dell’organismo. Una sua funzione consiste nel legare il ferro, un elemento di cui molti batteri hanno bisogno per moltiplicarsi. Ma la lattoferrina contiene anche una regione chiamata lattoferricina, capace di agire direttamente sulle membrane batteriche.

La lattoferrina sarebbe comparsa nell’antenato dei mammiferi placentati circa 160 milioni di anni fa. Da qui nasce l’intuizione: ricostruire le versioni antiche della proteina per scoprire quando e come sia nata la sua capacità di combattere i batteri. Invece di cercare una nuova sostanza in una pianta o in un campione di terreno, i ricercatori hanno guardato alla storia genetica di un meccanismo di difesa già presente nel nostro corpo.

Come hanno ricostruito molecole vecchie di 160 milioni di anni

La parola “resuscitare” può evocare immagini fantascientifiche, ma la procedura non richiede di estrarre proteine ancora intatte da fossili del Giurassico. Gli scienziati hanno confrontato le sequenze genetiche della lattoferrina di specie viventi, fra cui esseri umani e bovini, e hanno ricostruito le relazioni evolutive tra queste molecole.

Con una tecnica chiamata ricostruzione delle sequenze ancestrali, hanno calcolato quali amminoacidi fossero verosimilmente presenti nelle proteine degli antenati comuni. Si tratta quindi di stime scientifiche basate sui dati genetici, non del recupero fisico di campioni rimasti conservati per milioni di anni.

Una volta ottenute le sequenze più probabili, il gruppo le ha riprodotte con metodi di laboratorio e ha preparato i peptidi corrispondenti. Li ha poi messi alla prova contro batteri associati a infezioni umane, tra cui Pseudomonas aeruginosa, Staphylococcus aureus, Escherichia coli e Streptococcus agalactiae. In questo modo ha potuto confrontare varianti ancestrali e contemporanee nelle stesse condizioni sperimentali.

Le proteine più antiche danneggiavano i batteri, ma non sempre li uccidevano

È qui che la ricerca diventa particolarmente interessante. Le versioni ancestrali più lontane nel tempo erano già capaci di alterare le membrane dei batteri, ma l’effetto non era sempre sufficiente a eliminarli. In alcuni esperimenti, i microrganismi riuscivano a recuperare dai danni e continuavano a sopravvivere.

Nel corso dell’evoluzione, tuttavia, la struttura di questi peptidi è cambiata. Alcune versioni sviluppatesi successivamente hanno mostrato una capacità molto più marcata di perforare le membrane e ridurre la sopravvivenza batterica. Questo aiuta a capire perché non sia corretto affermare che la molecola più vecchia fosse automaticamente anche la più potente: l’efficacia è emersa e si è modificata gradualmente, attraverso numerosi passaggi evolutivi.

In alcune prove, determinate varianti ricostruite hanno superato l’attività dei corrispondenti peptidi umani moderni. Non significa però che tutti i batteri resistenti siano stati sconfitti o che le proteine antiche funzionino meglio di ogni antibiotico: i risultati dipendono dal peptide, dalla specie batterica e dalle condizioni del test. Lo studio ha misurato soprattutto la crescita e la sopravvivenza di ceppi coltivati in laboratorio.

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Una singola mutazione può aumentare molto l’effetto antibatterico

Un altro risultato riguarda le variazioni nella struttura della lattoferricina. I ricercatori hanno individuato un particolare amminoacido in rapida evoluzione tra le grandi scimmie che, modificato, può aumentare sensibilmente l’attività contro importanti batteri patogeni. È un esempio concreto di come un cambiamento molto piccolo nella sequenza di una proteina possa avere conseguenze biologiche significative.

Per comprendere il meccanismo, immagina un peptide come una minuscola chiave chimica. Cambiare uno dei suoi componenti può modificare il modo in cui interagisce con la superficie batterica. Nel caso della lattoferricina, l’evoluzione ha favorito determinate caratteristiche, come la presenza di amminoacidi carichi positivamente e di regioni idrofobiche, che contribuiscono al contatto con le membrane dei microbi.

Questa conoscenza potrebbe servire ai laboratori per progettare versioni ottimizzate di molecole antimicrobiche. Invece di modificare una proteina alla cieca, si possono utilizzare i cambiamenti osservati lungo l’evoluzione come indizi per selezionare le caratteristiche più interessanti da sperimentare.

Dalla scoperta a un nuovo antibiotico: perché serviranno ancora anni

L’obiettivo finale è trovare strumenti aggiuntivi contro l’antibiotico-resistenza, cioè la capacità dei batteri di sopravvivere a farmaci che in passato riuscivano a eliminarli. Il problema è particolarmente importante negli ospedali, dove alcune infezioni diventano difficili da trattare proprio a causa della resistenza sviluppata dai microrganismi.

Tuttavia, uccidere un batterio in una provetta non basta a dimostrare l’efficacia di una terapia nell’organismo umano. I peptidi devono rimanere sufficientemente stabili, raggiungere il punto dell’infezione e non provocare danni alle cellule del paziente. Molte molecole proteiche vengono inoltre degradate rapidamente dai processi biologici, una difficoltà che i ricercatori dovranno affrontare se vorranno trasformare questa strada in un trattamento utilizzabile.

Lo studio pubblicato su PLOS Biology non descrive una sperimentazione clinica su esseri umani e non autorizza a parlare di un nuovo antibiotico già disponibile. Non dimostra neppure che i batteri non possano sviluppare resistenza a queste molecole. Il valore della scoperta è soprattutto nella conoscenza dei meccanismi evolutivi, che potrebbe guidare la progettazione e la successiva verifica di candidati terapeutici.

La lezione del Giurassico: il futuro della medicina può nascere dal passato

La ricerca dell’Università dell’Oregon apre una prospettiva affascinante: l’evoluzione ha già sperimentato innumerevoli combinazioni molecolari e alcune potrebbero fornire idee preziose per affrontare problemi moderni. Ricostruendo le sequenze delle proteine di antichi mammiferi, gli scienziati possono osservare quali cambiamenti hanno migliorato le difese immunitarie nel corso del tempo.

Per ora, però, nessuno ha riportato in vita un animale preistorico né scoperto una cura miracolosa contro tutti i superbatteri. Sono state ricostruite molecole e studiate le loro proprietà in laboratorio. Ed è già un risultato interessante: se una piccola mutazione può trasformare l’efficacia di una difesa naturale, imparare a identificarla potrebbe diventare uno strumento utile nella lunga ricerca di nuovi antimicrobici.

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